Arbeitsgruppe Kubik

Forschung - Cyclopeptide - Ringgröße

In der Gruppe wurden bisher cyclische Tetra-, Hexa- und Octapeptide mit von 3-Aminobenzoesäure abgeleiteten Untereinheiten synthetisiert. Da für die Mehrzahl der Bindungsstudien Hexapeptide verwendet wurden, sind diese strukturell am weitesten variiert worden. Octapeptide sind bei Verwendung von acyclischen natürlichen α-Aminosäuren als Untereinheiten zugänglich. Cyclische Tetrapeptide können synthetisiert werden, wenn Prolin als natürliche Aminosäure verwendet wird. Die Kristallstruktur zeigt, dass in diesen Peptiden die Amidgruppen an den Prolineinheiten in der cis-Konformationen vorliegen.

Kristallstruktur

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Die Kristallstruktur des cyclischen Tetrapeptids zeigt weiterhin, dass es keinen ausgeprägten Hohlraum besitzt. Die Kationenaffinität dieses Peptids ist dementsprechend im Vergleich zu der eines Hexapeptids gering. Tetrapeptide stellen allerdings interessante Kandidaten für die Entwicklung von Pinzettenrezeptoren dar.1 So haben wir eine Bisboronsäure auf Basis eines cyclischen Tetrapeptids entwickelt, welche Glucose in wässrigen Lösungsmitteln enantioselektiv komplexiert.2

Literatur

  1. S. Pohl, R. Goddard, S. Kubik Tetrahedron Lett. 2001, 42, 7555-7558.
  2. G. Heinrichs, M. Schellenträger, S. Kubik Eur. J. Org. Chem. 2006, 4177-4186.

Letzte Änderung: 19-05-05. Email

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